Enzymy są podstawowymi cząsteczkami – katalizują reakcje , które czynią życie stało. Natura posiada znaczną różnorodność enzymów, które katalizują różnorodnych reakcji . Porównując te enzymy mogą być czasami jako uznanie ich pod względem wydajności katalizatora , zwaną takżeswoistość stałą, która mierzy jak enzym wydajnieprzekształca substrat ( cząsteczka oddziałuje on) w produkcie . Do enzymów , które następują co biochemików wywołać kinetyką Michaelis – Menten , ta stała może być łatwo obliczona na podstawie danych doświadczalnych. Instrukcje
1
Zapisz km i kcat . Stałe te są określane doświadczalnie , więc powinieneś już to przed rozpoczęciem próby obliczenia specyfikę stała.
2
Przypomnijmy, żeKm oznacza ( k – 1 + k2 ) /K1 , gdzie K1 stała szybkości dla tworzenia kompleksu enzym – substrat , k -1 tostała szybkości rozpadu tego kompleksu , a k2stała szybkości powstawania produktu z kompleksu enzym – substrat . Innym ( a być może bardziej świetlna ) sposobem zdefiniowania km jest stężeniem substratu podczasreakcji wynoszącej od połowy maksymalnej prędkości . Jeślienzym ma dużą km , to zajmuje dużo podłoża do osiągnięcia maksymalnej szybkości enzymu , podczas gdymałe Km oznacza potrzeba tylko trochę substrat do nasycenia dostępne enzym .
3
Przypomnijmy, że kcat jeststałą szybkości w fazie ograniczającym szybkość reakcji katalizowanej enzymem . Krokiem ograniczającym szybkość jestnajwolniejszy etap lubwąskim gardłem , które ogólnie określa , jak szybko można uruchomićreakcję .
4
Podziel kcat przez km , aby dostać stałą specyficzności . Na przykład, kcat to 600 sekund ^ -1 i Km oznacza 10 mikromoli , asprawność katalizatora wynosi 60 jj ^ s ^ -1 -1.
5
Należy zauważyć , żeszybkość dyfuzji ustawia górna granica na maksymalnej wydajności katalitycznej , zwykle rzędu 10 ^ 8 do 10 ^ 9 m ^ -1 s ^ -1 . Biochemicy czasami powiedzieć, żeefektywność katalityczną enzymu , którego zbliża ten limit został osiągnięty ” doskonałość katalizator” .